섬유아세포 성장인자(FGF)의 특성과 구조

섬유아세포성장인자(Fibroblast Growth Factors, FGF)는 조직재생 및 재생에 중요한 역할을 하는 성장요소 입니다. 

1973년 뇌하수체 추출물에서 처음 발견되었으며, 뇌와 뇌하수체에서 분리되었습니다. 고립된 요인의 섬유아세포 자극 활성으로 인해, 과학자들은 그들을 'FGF'라고 묘사했으며.  FGF-1은 산성pH에서 분리된 이후 처음으로 '산성 섬유아세포성장인자'로 명명되었습니다. 

하지만 FGF-2는 원래 기본 pH에서 분리하고 "기본 섬유아세포성장인자"라 불리었습니다. 현재 섬유아세포 성장인자는 선충류에서 인간까지 존재하는 많은 성장인자로 알려져 있으며 섬유아세포를 모방할 수 없는 요소도 있습니다.  

FGF 특성 

척추동물에서 FGF계통의 22개의 구성원이 확인되며, 그 중 분자량은 17~34 kDa이고 아미노산 동일성은 13~71%이다.

척추동물종 사이에서 FGF의 유전자 구조와 아미노산 서열은 모두 고도로 보존되어 있습니다. FGF는 숙주 세포의 헤파란황상프로테오글리칸(HPSGs)과 높은 친화성으로 결합할 수 있으며 세포외 기질(ECM)의 헤파린 유사 글리코사미노글리칸(HLGAG)과 상호작용할 수 있다. FGF, FGFR, HPSG 삼원복합체의 형성은 FGFR의 이량체화를 유도하고, 그 결과 세포내 티로신카나아제 도메인에서 FGFR의 인산화가 일어난다. 신호는 세포증식, 생존, 이동 및 분화와 같은 생물학적 기능을 조절하는 RAS/MAP 카나아제 경로, Pl3키나제/ AKT경로 및 PLCy경로를 통해 매개된다. 

FGF 구조 

섬유아세포성장인자는 인터루킨-1β(1L-1β)와 위상학적으로 동일한 구조를 형성하는 상동성이 높은 140개 아미노산의 핵심코어를 포함합니다. 이 단백질 중 첫번째는 역사적으로 섬유아세포의 생물학적 활성을 나타내는 FGF로 명명되지만 'FGF'는 오늘날 이러한 단백질이 유사한 구조를 공유하고 있음을 의미합니다. 척추동물에서 FGF계역은 분자량이 17~34KDa dls 22개의 구성원을 포함하며 구성원간에 아미노산 동일성은 13~71%입니다. 

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